Inhibicja

Przykładowe typy inhibicji produktami reakcji

Poniżej przedstawiono wpływ stężenia substratu i inhibitora na szybkość reakcji enzymatycznej [mg*min/ml]. Przy obliczeniach przyjęto wartości wyznaczone dla procesów enzymatycznej degradacji skrobi. Przyjęto także, że stężenie enzymu we wszystkich przykładach jest jednakowe i wynosi 0.05 mg/ml.

Brak inhibicji

Brak inhibicji - szybkość reakcji nie zależy od stężenia inhibitora.

Inhibicja kompetycyjna

Inhibicja konkurencyjna - inhibitor konkuruje z substratem przy zajmowaniu miejsca aktywnego w cząsteczce enzymu.

Inhibicja niekompetycyjna

Inhibicja niekompetycyjna - inhibitor przyłącza się do enzymu w innym miejscu niż substrat.

Inhibicja akompetycyjna

Inhibicja akompetycyjna - inhibitor wiąże się jedynie z kompleksem enzym-substrat.

Powyższe wykresy trójwymiarowe uzyskano wykorzystując program Mathematica firmy Wolfram Research, Inc., poprzez wydanie następujących komend:

kM=48.0081953280565;

k3=5.140009;

cE=0.05;

MM=Plot3D[k3*cE*cS/(kM+cS),{cI,0,10},{cS,0,20},AxesLabel->{"cI[mg/ml]","cS[mg/ml]","v"},PlotLabel->{"cE=0.05[mg/ml]"}]

k3=2.84309239965976;

kM=0.000258532498056238;

ki=0.000018503160141176;

cE=0.05;

IK=Plot3D[k3*cE*cS/(kM+cS+kM*cI/ki),{cI,0,10},{cS,0,20},AxesLabel->{"cI[mg/ml]","cS[mg/ml]","v"},PlotLabel->{"cE=0.05[mg/ml]"}]

kM=0.000259151241017125;

k3=0.898048575919244;

ki=0.474563898861419;

cE=0.05;

INK=Plot3D[k3*cE*cS/(kM+cS+kM*cI/ki+cI*cS/ki),{cI,0,10},{cS,0,20},AxesLabel->{"cI[mg/ml]","cS[mg/ml]","v"},PlotLabel->{"cE=0.05[mg/ml]"}]

kM=2617.3623337874;

k3=1790.57869072011;

ki=0.000564545672270411;

cE=0.05;

IUK=Plot3D[k3*cE*cS/(kM+cS+cI*cS/ki),{cI,0,10},{cS,0,20},AxesLabel->{"cI[mg/ml]","cS[mg/ml]","v"},PlotLabel->{"cE=0.05[mg/ml]"}]