Modelowanie reakcji enzymatycznej degradacji skrobi
Piotr Wojciechowski
Instytut Inżynierii Chemicznej i Urządzeń Cieplnych
Politechniki Wrocławskiej

W pracy przedstawiono rekurencyjny model enzymatycznej degradacji skrobi. Ze względu na złożony charakter reakcji zaproponowano nowatorski sposób opisu kinetyki reakcji przyjmując, że substratem jest wiązanie podatne na działanie enzymu, a nie sama cząsteczka substratu. Jest to o tyle ważne, iż przy klasycznym opisie reakcji hydrolizy skrobi np. przy udziale a -amylazy, paradoksalnie stężenie masowe substratu (rozumianego jako ilość cząsteczek w układzie mogących potencjalnie ulec hydrolizie w wyniku oddziaływania z cząsteczkami enzymów), w pierwszym etapie reakcji jest stałe, a stężenie molowe rośnie!

Opracowany model uwzględnia między innymi: budowę skrobi, stanowiącej mieszaninę dwóch glukanów: liniowego - amylozy i rozgałęzionego - amylopektyny; miejsce ataku enzymu (endo- i egzoenzymy); możliwość ataku wielokrotnego; inhibicje (substratową, produktami reakcji, kompetycyjną, niekompetycyjną); wzajemne interakcje enzymy - substrat (synergizm, konkurencja); reakcje nieenzymatyczne przebiegające równolegle z opisywanym procesem; zmieniający się podczas reakcji substrat oraz warunki sferyczne ataku enzym-substrat. Istnieje także możliwość zmiany stężeń składników mieszaniny reakcyjne w trakcie symulacji procesu - umożliwia to symulacje ważnego procesu technologicznego, w którym dokonuje się wstępnego upłynnienia skrobi przy udziale a -amylazy, a następnie dokonuje się jej scukrzania poprzez wprowadzenie b - lub/oraz glukoamylazy. Wyznaczono stałe kinetyczne.

Szerszy opis omawianego zagadnienia, wraz z animacjami komputerowymi, można znaleźć w sieci internet pod adresem: http://www.iic.pwr.wroc.pl/~siechu/bio/index.html


Literatura:

  1. I.H. Segel, Enzyme Kinetics - Behavior and Analisis of Rapid Equlibrium and Stedy-Stade Enzym Systems, John Wiley & Sons, INC., New York-London-Sydney-Toronto (1975).
  2. K. Hiromi, M. Ohnishi, A. Tanaka, Subsite structure and ligand binding mechanism of glukoamylase, Molecular and Cellurar Biochemistry, 51: 79-95 (1983).
  3. Н. В. Газова, Г. А. Тищенко, Т. Д. Муравъева, Т. С. Потежина, Г. З. Елькин, Г. В. Самсонов, Сорбционная иммобилизация α-амилазы Bacillus subtilis сетчатыми карбоксильиыми полизлектролитами, Прикладная Бионимия И Микробиология, 23: 542 (1987).
  4. D. Voet, J. G. Voet, Biochemistry, John Wiley & Sons, Inc., New York-Chichester-Brisbane-Toronto-Singapore, 1990.
  5. J. Bryjak, A. Noworyta, Kinetic behavior of penicillin acylase immobilized on acrylic carrier, Bioprocess Engineering, 9: 37-42 (1993).
  6. P. Kafarski, B. Lejczak, Chemia bioorganiczna, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa 1994.
  7. A. Noworyta, P. Wojciechowski, J. Bryjak, Modelowa analiza enzymatycznego procesu upłynniania skrobi, XV Ogólnopolska Konferencja Naukowa Inżynierii Chemicznej i Procesowej, 4: 160-165, Gdańsk (1995).
  8. H. Nakatani, Monte Carlo simulation of multiple attack mechanism of a -amylase, Biopolymers, 39: 665-669 (1996).